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Esaminata per la prima volta la molecola della proteina coinvolta nel Parkinson

L'alfa-sinucleina sotto il microscopio di ricercatori italiani

Aggregati della proteina alfa-sinucleina sono i principali componenti dei caratteristici corpi di Lewy contenuti nelle cellule nervose di pazienti affetti da malattia di Parkinson.

In alcune forme ereditarie della malattia la mutazione genetica causa una alterazione strutturale della alfa-sinucleina che impedisce alla cellula di degradarla; l'alfa-sinucleina alterata tende ad aggregarsi e si pensa che questo sia un evento che riveste un ruolo importante nello sviluppo della malattia.

Ricercatori italiani delle Università di Bologna, Padova ed del CNR di Modena sono riusciti a sfruttare una nuova tecnologia, il microscopio a forza atomica che permette di vedere strutture piccolissime, per osservare le caratteristiche della molecola della alfa-sinucleina, che finora era stata studiata solo sotto forma di aggregati di fibrille. Hanno scoperto che esso si presenta in natura con tre forme: una forma a spirale, una forma ripiegata con legami deboli ed una forma di tipo beta. Quest'ultima, che normalmente è presente solo in piccole quantità, tende ad aggregarsi, mentre le altre no. Hanno rilevato che l'aggregazione è promossa non solo dalla presenza di mutazioni, ma anche da fattori ambientali, quali la presenza di ioni di rame.

Questa nuova tecnica permetterà di approfondire lo studio dei fattori che promuovono l'aggregazione della alfa-sinucleina, nonché di verificare l'efficacia di terapie nuove a livello molecolare.

Sandal et al PLOS Biology 2008; 6: e6