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Scoperta la vera struttura della proteina alfa-sinucleina

Cambia la direzione delle ricerche per una terapia innovativa anti-Parkinson

La proteina alfa-sinucleina rappresenta uno dei componenti fondamentali dei corpi di Lewy, i tipici accumuli di proteine che si formano nelle cellule nervose di pazienti parkinsoniani. In questi corpi la proteina alfa-sinucleina si presenta come una unica catena di aminoacidi (i mattoni che costituiscono le proteine) malripiegata che tende ad aggregarsi formando accumuli. La teoria più accreditata è che la cellula nervosa non riesce a disgregare questa proteina malripiegata e finisce per essere soffocata dai depositi. Per questo motivo attualmente sono in corso ricerche per stabilire come evitare che le catene singole di alfa-sinucleina si aggreghino, facendo uso di grandi quantità di alfa-sinucleina prodotte da batteri geneticamente modificati affinchè producano la proteina umana. Un gruppo di ricercatori americani ha avuto il dubbio che i metodi di laboratorio non fossero corretti, ed hanno preferito usare cellule nervose di origine umana al posto dei batteri. Hanno così stabilito che nelle cellule sane la proteina alfa-sincleina è costituita da 4 catene di aminoacidi identiche stabilmente legate tra loro, che non hanno tendenza ad aggregarsi. La patologia, dunque, non sta nella tendenza ad aggregarsi, ma nella separazione delle catene. Ora le ricerche hanno un nuovo obiettivo: capire come mai i legami tra le 4 catene si allentano, disgregando la proteina originale “tetramera” (a 4 catene).

Barteis T e coll Nature online 14 agosto 2011